λ噬菌体阻遏蛋白与操纵基因相互作用的动力学研究

２ｏｏ２第端第　品　懋　：　。　。。　；　文章编号：１００ｏ　１６３８（２００２）０３—０２７１—０５　噬菌体阻遏蛋白与操纵基因　相互作用的动力学研究’　丁辉，季前忠　（内蒙古大学理工学院物理系．内蒙古呼和浩特０１００２１）　摘要：根据＾噬苗体阻遏蛋白与操纵基因的相互作用特点，提出＿ｒ他们相互作用的化学动力　学模型．用此模型计算各结合位点饱和分数与阻遏蛋白浓度的关系函数，并对＾噬苗体阻遏蛋　白与操纵基因相互作用的本征自由能及各位点间的偶联自由能进行了估算，均得出了与实验　结果符台较好的结论．　关键词：阻遏蛋白｛操瓤基因；结合位　；饱和分数｛自由能　中图分类号：Ｑ６１　文献标识码：Ａ　生物体内存在一些在转录水平上调节物质合成与调控的调节蛋白，每种调节蛋白影响一种或多　种特殊基因的表达．调节蛋白分为正调节蛋白和负调节蛋白两种基本类型，也称激活蛋白和阻遏蛋　白．对此研究最多的是＾噬菌体阻遏蛋白与操纵基因结合，控制基因表达“　．＾阻遏蛋白由ｃ　基因　转录，又张　蛋白，由两个相同的２３６氨基酸的亚基组成，是一个酸性蛋白，自身调节其合成．　噬苗　体ＤＮＡ有两个操纵基因区，每一操纵基因区含有三个　阻遏蛋白的结合位点，分别为０　１、０　２、０　３　和０　１、０…２　０　３　：．当　蛋白与一个位点结合，它与相邻位点的结合就更为容易即ｃ　蛋白与三个结　合位点之间存在协同作用．测定各个操纵区结合位点与ｒ　蛋白结合时的相对浓度发现，ｃ　蛋白与　０　１结合能力最强，与Ｏ　２次之，与０　３结合能力最弱。　．　本文根据　噬菌体阻遏蛋白与操纵基因三个结合位点０　１、０　２、０　３相互作用的特点，提出相应　的作用模型，计算了　噬菌体阻遏蛋白与操纵基因三个结合位点０　１、０　２、０　３结合的饱和分数与　阻遏蛋白浓度的函数关系．得出了与实验较符合的各位点饱和分数与＾阻遏蛋白浓度的关系曲线，并　估算它们相互作用的本征自由能及各位　间的偶联自由能．　１模型和理论　假设一大分子Ｄ含有ａ、６、ｃ三个位点．配体分子ｘ与自由大分子各位点结合时具有不同的亲　和力，其微观解离常数分别为　ｔ、　、　，则系统的平衡方程和微观解离常数为“　：　Ｄ。＋Ｘ车　Ｄ　一　一（Ｄ。）（Ｘ）／（Ｄ　）　Ｄｏ＋Ｘ车　Ｄ　Ｄ。＋Ｘ乍｝Ｄ　一　ｋ一（Ｄｏ）（Ｘ）／（上）　）　一　一（Ｄ。）（ｘ）／（Ｄ　）　Ｄ　＋Ｘ　Ｄ　６　Ｄ　＋　Ｄ　２　ｌ　一，；　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　一　一　ｋ　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　ｌ矗２　Ｌ一　ｋ　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　Ｄ　１＿ｘ售Ｄ　・收稿日期：２０ｏｌ　ｌ０　２６　基金项目：内蒙古自然基生项目和国家自然基金项目　作者简介：丁辉（１９７９￣），女，内蒙古呼伦贝尔盟＾，硕士研究生　维普资讯 http://www.cqvip.com

２７２　内蒙古大学学报（自然科学版）　２００２拄　Ｄ　４－Ｘｅｅ￣Ｄ　Ｄ　十ｘ骨Ｉ　Ｄ　４－ｘ骨Ｄ　３　２３＝　一　一（Ｄ６）（ｘ）／（Ｄ　）　＝　一‘　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　矗２矗¨　一　　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄｄ）。　Ｄ曲＋ｘ嚣Ｄ　ｋ　Ｄ　＋ｘ嚣Ｄ　Ｄｈ４－Ｘｅ：＊Ｄｋ　Ｄ　＋Ｘｅｅ￣Ｄ　Ｄ　＋ｘ嚣Ｄ　Ｄ　＋ｘ｛｛Ｄ　矗３矗２３　１３一　矗３矗１　３矗２３一　１　３　Ｌ　１＝　矗１矗２　Ｌ矗３ｌ一　２　２矗　一　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ出）　一（Ｄｋ）（ｘ）／（Ｄｈ）　矗　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　。　矗　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　一（Ｄ　）（ｘ）／（Ｄ　）　矗　２　１２一　‘’“　一（Ｄ　）（Ｘ）／（Ｄ　）　上述　，ｉ（ｉ，Ｊ＝１，２，３；且１，２，３分别对应ａ，６　≠　）表示ｉ位点先结合配体，Ｊ位点后结合配体　时，ｉ，Ｊ两位点间相互作用的微观解离常数；　，　（ｎ为ｎ，ｂ，ｃ）分别表示ｎ，６，ｃ各位点对应的特性参　数；ｍ　，％　（　，　为ａ，ｂ，ｃ｝　与　不同）表示已结合配体的ｉ或ｉ和　位点对现结合配体的位点ｎ的影响　程度的参数；（Ｄ．（　，　））（　．　，　为ｎ，６，ｆ且它们两两不相同）、　。）、（ｘ）分别表示ｉ（　，　）位点已结合　配体的大分子、自由大分子及配体的浓度．由上可知：　矗　矗２３　１　３一点３（　一　矗　矗　）（　一　）一点　一　ｔ２～　～，　３　２３　，一　一　矗　矗３　１　３矗２３＝　一～矗　，所以：　一　一　～　矗　一点　一　一　～　＿。，即：　＝　一一ｌｏｇ　（２一　＋２—　—１）　（１）　（２）～（３）　同理：ｍ　一ｍ　＝－－ｌｏｇ３（２　－－２～　一１），ｍ　＾一ｍ　一一ｌｏｇ３（２一　ｒ＋２一　一１）　由微观解离常数的表达式可知：　（Ｄ　）＝（Ｄｏ）（ｘ）／（　矗　）　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）／（　矗　）　（Ｄ　）一（Ｄ。）（Ｘ）　／（　点　一　矗　）　（Ｄ　）一（　）（ｘ）　／（　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）　／（　（Ｄ　）＝（Ｄ。）（ｘ）／（＾　）　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）　／（ｆｏ　一　）　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）　／（＾矗　～　）　（Ｄ　）＝（Ｄ。）（Ｘ）　／（ｆ￣ｋ　一　）　…　矗　）　）　（Ｄ　）＝（Ｄ。）（ｘ）　／（　＾　一　（Ｄ　）＝（Ｄ。）（ｘ）　／（　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）　／（＾　（Ｄ　。）＝（Ｄ。）（ｘ）　／（　一　一　一　～　）　一“ｋ）　一　）　～　）　一　矗　）　一　）　～　）　（Ｄ　＾）＝（Ｄ。）（Ｘ）　／（　正　一　（Ｄ　）一（Ｄ。）（ｘ）　／（　一　（Ｄ　）一（，］。）（ｘ）　／（　正　一　下面计算ａ，６，ｆ各位点饱和分数ｙ　，ｙ　．　及系统饱和分数ｙ，ｎ““　：　首先设：（Ｄ　）＝（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ　）　（Ｄ　）＝（Ｄ曲）＋（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ　）　（　）ａ）＝（Ｄ出）一（Ｄ　）一（Ｄ　）一（Ｄ　）＿＿（Ｄ　）＋（Ｄ　）　Ｆ　＝ｆ２　Ｆ　一／　（／ｌ『　一　（／　ｒ　＋／　一　矗　）＋（＾　＋／　一　～　矗　）　＋（　正　一　）一ｌ　）＋（　点　一　。）一　＋（　矗　一　）　Ｆ　一／　（／　一‘矗　＋／　￣－Ｍｔ　）４－（　矗　～　）一　４－（ｍ　一　）　Ｆ１一ｆ：Ｌ　１＋ｊ　Ｌ　１　４－｝　、　１　Ｆ２＝　１　Ｌｔ　２－ｍ￣　１＋ｆ２ｔ～　１　＋　Ｌ　｝；ｔ　‘　（ｆ：ｔ～ｂ　１＋　ｆ　ｌ卜　ｆ　ｆ：ｒ　ｋ　１　４－　维普资讯 http://www.cqvip.com

第３期　丁辉，李前忠　噬苗悻阻遇蛋白与操纵基因相互作用的动力学研究　２７３　Ｆ　＝（五　五　）一　［（　＋（＿厂‘　一　—“）一　＋（　一‘　一　）一　＋（ｆｏｆｆ￣一　一　）一　＋（＾　一　一　）一　＋（　一　一　）一　一　一　）一　］　则：Ｙ。一ＥＤ。）＋（Ｄ　）＋（Ｄｈ）＋（Ｄ。　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ３）］／［（Ｄ。）＋（Ｄ１）＋（Ｄ２）＋（Ｄ３）］　＝［（Ｘ）　五　＋（Ｘ）　Ｆ　＋（Ｘ）。Ｆ３］／［Ｉ＋（Ｘ）Ｆ１＋（Ｘ）　Ｆ２＋（Ｘ）。Ｆ　］Ｙｂ＝［（Ｄ５）＋（Ｄ　）＋（Ｄｈ）＋　（Ｄｋ）＋（Ｄ　）＋（Ｄ３）］／［（Ｄ０）＋（Ｄ１）＋（Ｄ｝）＋（Ｄ３）］　＝［（Ｘ）　五　＋（Ｘ）　Ｆ５＋（Ｘ）　Ｆ　３］／［１十（Ｘ）Ｆ１＋（Ｘ）　Ｆ２＋（Ｘ）　Ｆ。］Ｙ　一［（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄｋ）＋　（Ｄ　）＋（Ｄ　）＋（Ｄ３）］／［（Ｄｏ）＋（Ｄ１）＋（Ｄ２）＋（Ｄ３）ｊ　一［（Ｘ）ｆ７　ｋ７　４－（Ｘ）　＋（Ｘ）　Ｆ３］／［Ｉ＋（Ｘ）Ｆ１＋（Ｘ）　Ｆ？＋（Ｘ）　Ｆ　］Ｙ，一［（Ｄ１）＋２（Ｄ｝）＋３（Ｄ｛）／３　［（Ｄ。）＋（Ｄ１）－４－（Ｄｚ）＋（Ｄ３）］　＝［（Ｘ）Ｆ　＋２（Ｘ）　Ｆ　＋３（Ｘ）　Ｆｓ　／３［１＋（Ｘ）　＋（Ｘ）　Ｆ２＋（Ｘ）　Ｆ　］　即：Ｙ，一（　＋ｙ＾＋ｙ　）／３　同时，也可　得出配体与大分子各位点相互作用的本征自由能，６Ｇ，、，６Ｇ　、，６Ｇｓ及各位点间的偶联自由　能，６Ｇｍ，６Ｇ　，６Ｇ１ａ的表达式。　：　△Ｇｌ＝Ｒ７’ｌｎｋｌ　△Ｇ＝ＲＴｌｎｋ２　△Ｇｓ＝ＲＴｌｎｋ３　（４）～（６）　△Ｇｌ　２一△Ｇ（１，２）－－，６Ｇｌ－，６Ｇ２＝ＲＴｌｎ（ｋｌ五２五ｌ　２＋岛五１五　１）－－Ｒ７’ｌｎｋｌ－－Ｒ７’ｌｎｋ　２　＝Ｒ７’１ｎ（　１　２＋　１）＝ＲＴｌｎ［　＋　一　］　（７）　同理：　Ｇ：。＝Ｒ了１ｌｎ［　～　＋　一　一　］△ＧＩ。＝Ｒ了１１ｎ［　…一　＋　～一　］　（８）～（９）　其中ＡＧ（１，２）为ｎ．ｂ位点同时结合配体时的总自由能．Ｒ＝８．３１　Ｊ・ｔｏｏｌ　・Ｋ～，７。为绝对温度．　２模型应用　实验上，运用足迹法已得到＾噬菌体操纵基因各位点饱和分数随阻遏蛋白浓度变化的关系曲　线ｍ　．理论上利用各位点饱和分数随阻遏蛋白浓度变化的关系函数绘出各位点饱和分数随阻遏蛋白　浓度变化的关系曲线．欲根据　（（ｘ））“为ｄ，６，０函数绘制理论曲线，首先应确定参数　．，　，ｍ　（　为　口，ｂ，ｃ）的值．　（１）由式（１）～（３）可知，只有２一ａ＋２一　＞１；２一　＋２～ｃ＞１；２一　＋２一　＞１即ｍ。，ｍ　，　＞０且　其中至多只有一个不小于１，才能使ｍ　ｍ　，ｍ　取实数．　（２）对于阻遏蛋白与操纵基因相互作用，由于三位点间具有｛办同性，所以偶联自由能△ＧｍＡＧｕ、　凸Ｇ　；都取负值．且由实验知位点　，ｃ间的偶联自由能凸Ｇ１　相对于　．ｂ间偶联自由能△Ｇｍｂ・ｃ间偶联　自由能△Ｇ　极小．可计为零“　．故由（７）～（９）式得：　０＜　一　一　＋　一　一　＜１；０＜　一　一　＋　～　＜１；０＜　…　一　＋　一　一　＝１　（３）由于本征自由能△Ｇ　、△Ｇｎ△Ｇ５＜Ｏ．且由（４）～（６）式得Ｏ＜Ｌｋ。＜１；０＜＾ｋｓ＜１；Ｏ＜ｆ，ｋ　＜１．　综合以上三点．＿厂ｄ、＾、　、　。、　、　、ｍ—ｍ　、ｍ　可取如下值（见表１）．　表１　参数，－、＾、　、　。、ｈ、Ｉ　、卅。、ｍ　、卅　的取值　Ｔａｂｌｅ　１　Ｔｈｅ　ｖａｌｕｅｓ　ｏｆ　ｐａｒａｍｌｔｅｒｓ　Ｉｏ、，．、　、Ｉ一　、　、ｍｎｍ・、ｍｒ　３结果讨论　３．１将￣ｉ－－￣ｉ参数值分别代入　（（ｘ））（　为ｄ，６．ｃ）函数，绘出各位点饱和分数与阻遏蛋白浓度　维普资讯 http://www.cqvip.com

２７４　内蒙古大学学报（自然科学艋）　的关系曲线图（三组数据分别对应图１，２，３，图中曲线从左到右依次对应Ｏ　１，Ｏ　２，Ｏ　３位点）　一ｌ５一ｌＯ一５　Ｏ　ｊ　—Ｊ　５一１０—５　０　５　图１　各位点饱和分数与阻遏蛋白浓度的关系曲线图２各位点饱和分数与阻遏蛋白浓度的关系曲线　Ｆｉｇ．１　Ｔｈｅ￣ｅ｜ａｔｉｏｎｓ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｔｈｅ￣ｒａｃｔｉｏｎａ｜ｓａｔｕｒａ—Ｆｉｇ．２　Ｔｈｅ　ｒｅｌａｔｉｏｎｓ￣ｅｔｗｅｅｎ　ｔｈｅ　ｆｒａｃｔｉｏｎａｌ　ｓａｔｕｒａ—　ｔｉｏｎ　ｏｆ　ｅｖｅｒｙ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｅｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｒｅ—ｔｉｏｎ　ｏｆ　ｅｖｅｒｙ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｒｅ．．　ｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　可见，理论曲线与实验曲线很接近，从而证明本模型应用到阻遏蛋白与操纵基因相互作用的情况　有一定的可行性　３．２在取值过程中我们应该注意到ｍ　、　、　、　、　＾、　的取值使得已结合了调节蛋白的操纵基因与　调节蛋白结台的解离常数小于没有结合调节蛋白的　１．（】　操纵基因与调节蛋白结合的解离常数．这恰好解释　０　８　了操纵基困位点间的协同性．　０．６　３．３将三组数据分别代入式（４）一（８）计算阻遏蛋　０．４　白与操纵基因三位点相互作用本征自由能ｚ３Ｇ　、　０　２　△Ｇ２、凸Ｇ及三位点间偶联自由能△Ｇ　凸　（见表　０．０　２）．　一由表２可知，ｃＪ蛋白与　１结合能力最强，与　ｌ５　一ｌｆ）　５　Ｏ　５　０　２次之，与Ｏ　３结合能力最弱．可见，应用此模型　图３各位点饱和分数与阻遏蛋白浓度的关系曲线　得到的能量变化规律不但与用其他方法得到的能量　Ｆｉｇ．３　Ｔｈｅ　ｒｅｌａｔｉｏｎｓ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｔｈｅ　ｆｒａｃｔｉｏｎａｌ　ｓａｔｕｒａ—　变化规律相符，而且与实验结论一致“　”　．　ｔｉｏｎ　ｏｆ　ｅｖｅｒｙ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｒｅ—　ｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｌｎｓ　表２阻遏蛋白与操纵基因三位点相互作用本征自由能ＡＧ　、ＡＧ　ＡＧ　及三位点间偶联自由能ＡＧｍＡＧ∞（单位：千卡／摩）　Ｔａｂｌｅ　２　Ｔｈｅ　ｉｎｔｒｉｎｓｉｔ　ｓｌａｎｄａｒｄ　ｆｒｅｅ　ｅｎｅｒｇｉｅｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｉｎｔｅｒａｃｌｉｏｎｓ　ｏｆ　ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｗｉｔｈ　ｏｐｅｒａｔｏｒｓ　ｔｈｒｅｅ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅｓ　ＡＧＩ、ＡＧ２、ｄＧ｛ａｎｄ　ｔｈｅ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ　ｅｎｅｒｇｉｅｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｔｈｒｅｅ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅｓ　ＡＧｍ　ＡＧ２３（ｋｃａｌ／ｍｏ１）　参考文献：　［１］Ｋｅｎｎｅｔｈ　Ｓ．Ｋｏｂ［ａｎ　ａｎｄ　Ｇａｒｙ　Ｋ．Ａｃｋｅｒｓ．Ｅｎｅｒｇｅｔｉｃｓ　ｏｆ　Ｓｕｂｕｎｉｔ　Ｄｉｍｅ　ｒｉｚａｔｉｏｎ　ｉｎ　Ｂａｃｔｅｒｉｏｐｈａｇｅ＾ｃＩ　Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　Ｌｉｎｋａｇｅ　ｔｏ　Ｐｒｏｔｏｎｓ，Ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ　ａｎｄ　ＫＣＩ＿Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９１，３０：７８１　７～７　８２１．　［２］Ｋｅｎｎｅｔｈ　Ｓ．Ｋｏｂ［ａｎ　ａｎｄ　Ｇａｒｙ　Ｋ．Ａｅｋｅｒｓ．Ｓｉｔｅ—Ｓｐｅｃｉｆｉｃ　Ｅｎｔｈａ［ｐｉｃ　Ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ　ｏｆ　ＤＮＡ　Ｔｒａｎｓｃｒｉｐｔｉｏｎ　ａｔ　Ｂａｃｔｅｒｉｏ—　维普资讯 http://www.cqvip.com

第３期　丁辉，李前忠　噬菌体阻遏蛋白与操纵基囡相互怍用的动力学研究　２７５　ｐｈａｇｅ＾ＯＲ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙｔ１　９９２，３１：５７～６５．　哪　嘶啪嘲咖　ｍ　ｍ　ｄ　Ｓ　Ｂｕｒｚ．Ｇａｒｙ　Ｋ．Ａｃｋｅｒｓ．Ｓｉｎｇｌｅ—Ｓｉｔｅ　Ｍｕｔａｔｉｏｎｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　Ｃ—Ｔｅｒｍｉｎａｌ　Ｄｏｍａｉｎ　ｏｆ　Ｂａｃｔｅｒｉｏｐｈａｇｅ＾ｃＩ　Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　Ｅ３］　ＤａｖｉＡＩｔｅｒＣｏｃ，ｐｅｒａｔ［ｖｅ　Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｌ￣ｔｗｅｅｎ　Ｄｉｍｅｒｓ　Ａｄｊａｃｅｎｔｌｙ　Ｂｏｕｎｄ　ｔｏ　Ｏ　Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９４ｔ　３３ｌ　８　４０６～８　４１６．　ｄ　Ｓ　Ｂｕｒｚ．Ｇａｒｙ　Ｋ．Ａｃｋｅｒｓ．Ｃｏｏｐｅｒａｔｉｖｉｔｙ　Ｍｕｔａｎｔｓ　ｏｆ＾ｃＩ　Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ：Ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ　Ｄｅｐｅｎｄｅｎｃｅ　ｏｆ　Ｓｅ　Ｌｆ—Ａｓ—　［４］　Ｄａｖｉｓｅｍｂｌｙ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９６，３５：９　３４ｌ～９　３５０．　Ｔｏｄｄ　Ｒ　Ｐｒａｙ．Ｄａｖｉｄ　Ｓ，Ｂｕｒｚ，Ｇａｒｙ　Ｋ　Ａｃｋｅｒｓ．Ｃｏｏｐｅｒａｔｉｖｅ　Ｎｏｎ—Ｓｐｅｃｉｆｉｃ　Ｔｈｅｒｍｏｄｙｎａｍｉｃ　Ａｎａｌｙｓｉｓ口］．Ｊ．Ｍｏ１．Ｂｉ—　ｏｌｔ１　９９８，２８２：９４７～９５８．　Ｌｕｂｅｒｔ　Ｓｔｒｙｅｒ生物化学［Ｍ］．北京：北京大学出舨社ｔ１　９９２　５２９－－５３２．　朱玉贤，李毅．现代分子生转学［ＭＪ．北京　高等教育出版社，１９９７．１６４．　李前忠，张利绒．别构酶活性调节的一种新模型Ｄ］．内蒙古大学学报（自然科学版）．１　９９９，３０：５９２￣５９６．　张利绒，车前忠．＾噬苗体阻遏蛋白与操纵基因相互作用的研究［Ｊ］．内蒙古大学学报（自然科学版），２０００，３１：　２７５～２７８．　李庆国，汪和睦，李安之．分子生物物理学［Ｍ］．北京：高等教育出版杜．１９９２，５１１～５５８．　邹国林，朱汝瑶．酶学［Ｍ］．武祝太学出版社，１９９７，１６３～１　８６．　ＧａｒｙＫＡｃｋｅｒｓｔＭａｄｅｌｉｎｅ　Ａ　Ｓｈｅａ，Ｆｒａｎｃｉｎｅ　Ｒ　Ｓｍｉｔｈ．ＦｒｅｅＥｖｅｒｇｙＣｏｕｐｌｉｎｇ　ｗｉｔｈｉｎＭａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ［Ｊ］．Ｊ．Ｍｏ１．　Ｂｏｉｌ．１９８３，１７０：２２３～２４２．　ｖｅ　Ｐｒｏｔｅｉｎ　ＤＮＡ　Ｉｎｔｅｒａｔｉｏｎｓ：Ｅｆｆｅｃｔｓ　ｏｆ　ＫＣＩ　ｏｎ＾ｃＩ　Ｂｉｎｄｉｎｇ　ｔｏ　Ｏａ　［１　３］　Ｋｅｎｎｅｔｈ　Ｓ　Ｋｏｂｌａｎ，Ｇａｒｙ　Ｋ　Ａｃｋｅｒｓ．Ｃｏｏｐｅｒａｔｉ［Ｊ］Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９１，３０：７　８２２～７　８２７．　ｏ［１４］　Ｄｎａｌｄ　Ｆ　Ｓｅｎｅａｒ．Ｇａｒｙ　Ｋ　Ａｃｋｅｒｓ．Ｐｒｏｔｅｉｎ—Ｌｉｎｅｄ　Ｃｏｎｔｒｉｂｕｔｉｏｎｓ　ｔｏ　Ｓｉｔｅ—Ｓｐｅｃｉｆｉｃ　Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ　ｏｆ＾ｃＩ　Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ａｎｄ　Ｏ　Ｊ］．Ｂｉｃｈｅｏｍｉｓｔｒｙ，１９９０．２９：６　５６８～６５７７．　ｄ　Ｆ　Ｓｅｎｅａｒ　ｔＭｉｃｈａｅｌ　ＢｒｅｎｏｗｉｔｚｔＭａｄｅｌｉｎｅ　Ａ　Ｓｈｅａ，ｅｔ　ａ１．Ｅｎｅｒｇｅｔｉｃｓ　ｏｆ　Ｃｏｏｐｅｒａｔｉｖｅ　Ｐｒｏｔｅｉｎ—ＤＮＡ　Ｉｎｔｅｒａｃ—　Ｄ５］　Ｄｏｎａｌｔｉｏｎｓ：Ｃｏｍｐａｒｉｓｏｎ　ｂｅｔｗｅｅｎ　Ｑｕａｎｔｉｔａｔｉｖｅ　Ｄｅｏｘｙｒｉｂｏｎｕｄｅａｓｅ　Ｆｏｏｔｐｒｉｎｔ　Ｔｉｔｒａｔｉｏｎ　ａｎｄ　Ｆｉｌｔｅｒｂｉｎｄｉｎｇ口］．Ｂｉｏｃｈｅｍ—　ｉｓｔｒｙ，１９８６ｔ２５：７３４４～７　３５４．　ｄ　Ｌ　Ｂａｉｎ．Ｇａｒｙ　Ｋ　Ａｃｋｅｒｓ．Ｓｅｌｆ—Ａｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ＤＮＡ　Ｂｉｎｄｉｎｇ　ｏｆ＾ｃ，Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　Ｎ—ｔｅｒｍｉｎａｌ　Ｄｏ［１　６］　Ｄａｖｉｍａｉｎｓ　Ｒｅａｌ　Ｌｉｎｋａｇｅ　ｂｅｔｗｅｅｎ　Ｓｅｑｕｅｎｃｅ—Ｓｐｅｃｉｆｉｃ　Ｂｉｎｄｉｎｇ　ａｎｄ　ｔｈｅ　Ｃ—Ｔｅｒｍｉｎａｌ　Ｃｏｏｐｅｒａｔｉｖｉｔｙ　Ｄｏｍａｉｎ口］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９９４．　３３：１４６７９～１４　６８９．　Ｔｈｅ　Ｋｉｎｅｔｉｃ　Ｓｔｕｄｙ　ｏｎ　ｔｈｅ　Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｃｌ　Ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　Ｐｒｏｔｅｉｎ　ｗｉｔｈ　Ｏｐｅｒａｔｏｒ　ＤＩＮＧ　Ｈｕｉ，ＬＩ　Ｑ　Ｊａｎ—ｚｈｏｎｇ　（Ｄｅｐａｒｔｍｅｎｔ　ｏｆ　Ｐｈｙ５ｉｃｓ，Ｃｏｌｌｅｇｅ　ｏｆ　Ｓｃｉｅｎｃｅｓ　ａｎｄ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ＮｅｉＭｏｎｇｏｌ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｈｏｈｈｏｔ　０１００２１，ＰＲＣ）　Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ａｃｃｏｒｄｉｎｇ　ｔｏ　ｔｈｅ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｓｔｉｃｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｏｆ＾ｃＩ　ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｗｉｔｈ　Ｄｐ—　ｅｒａｔｏｒｓ，ｔｈｅ　ｃｈｅｍｉｃａｌ　ｋｉｎｅｔｉｃ　ｍｏｄｅｌ　ｏｆ　ｔｈｅｉｒ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｉｓ　ｐｒｏｐｏｓｅｄ．Ｔｈｅ　ｒｅｌａｔｉｏｎｓ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｔｈｅ　ｆｒａｅ—　ｔｉｏｎａｌ　ｓａｔｕｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｅｖｅｒｙ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｃｏｎｃｅｎｔｒａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ａｒｅ　ｇｉｖｅｎ　ｂｙ　ｕｓｉｎｇ　ｔｈｅ　ｍｏｄｅ１．Ａｎｄ　ｔｈｅ　ｉｎｔｒｉｎｓｉｃ　ｓｔａｎｄａｒｄ　ｆｒｅｅ　ｅｎｅｒｇｉｅｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｏｆ＾ｃＩ　ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｗｉｔｈ　ｏｐｅｒｓｔｏｒｓ　ａｎｄ　ｔｈｅ　ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎ　ｅｎｅｒｇｉｅｓ　ｏｆ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅｓ　ａｒｅ　ｃａｌｃｕｌａｔｅｄ．Ｔｈｅｓｅ　ｔｈｅｏｒｅｔｉｃａｌ　ｒｅｓｕｌｔｓ　ａｒｅ　ｃｏｎｓｉｓｔｅｎｔ　ｗｉｔｈ　ｔｈｅ　ｅｘｐｅｒｉｍｅｎｔａｌ　ｄａｔａ．　Ｋｅｙ　ｗｏｒｄｓ：ｒｅｐｒｅｓｓｏｒ　ｐｒｏｔｅｉｎｔ　ｏｐｅｒａｔｏｒ；ｂｉｎｄｉｎｇ　ｓｉｔｅ；ｆｒａｃｔｉｏｎａｌ　ｓａｔｕｒａｔｉｏｎ；ｆｒｅｅ　ｅｎｅｒｇｙ